FUNCIONES ESPECÍFICAS DE LOS AMINOACIDOS. DESCRIPCIÓN CLARA DE LAS FUNCIONES Y CLASES DE ANTICUERPOS. QUÉ ES Y QUÉ FUNCIÓN CUMPLE PROTEINAS G, EN LOS SERES VIVOS. LAS CONSULTA UN NUEVO AVANCE EN LO QUE A AMINOACIDOS Y PROTEINAS A DESCUBIERTO LA CIENCIA ÚLTIMAMENTE
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:
Descomponer los alimentos
Crecer
Reparar tejidos corporales
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.
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ANTICUERPOS
Los anticuerpos son proteínas cuya función consiste en detectar elementos extraños que puedan entrar en el organismo. Normalmente detectan partes concretas de esos elementos, por ejemplo, proteínas de la superficie bacteriana o vírica, que se denominan “antígenos”. Cuando los anticuerpos se unen a estos antígenos, se producen una serie de reacciones: aglutinación, precipitación, opsonización y neutralización, que van a bloquear y destruir al patógeno.
CLASES DE ANTICUERPOS
Los anticuerpos (inmunoglobulinas, Ig) se dividen en distintas clases según su actividad biológica, es decir su funcionalidad:
IgM: es el primer anticuerpo que se genera durante la respuesta inmune. Puede encontrarse como receptor en los linfocitos B y es importante en la activación de la vía del complemento.
IgG: de aparición más tardía. Son abundantes en circulación sanguínea y en otros fluidos internos. Son los únicos capaces de atravesar la placenta.
IgD: su función principal consiste en servir como receptor en los linfocitos B que no han sido expuestos al antígeno.
IgA: su función es la defensa inmune localizada en las mucosas.
IgE: juega un papel importante en la defensa contra gusanos y parásitos. Está también implicado en respuestas alérgicas. Su función se asocia a la de los mastocitos.
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Proteínas G
Son moléculas polifacéticas que, alojadas en la cara interna de la membrana de la célula, coordinan las respuestas celulares ante numerosas señales procedentes del exterior. Las proteínas G se llaman así porque ligan nucleótidos de guanina, que, al igual que los demás nucleótidos, están constituidos por una base orgánica (en este caso la guanina), un azúcar y uno o más fosfatos.
Las proteínas G heterotriméricas son esenciales para numerosos aspectos fisiológicos y patológicos. Actúan como transportadores de la información de muchas hormonas, neurotransmisores, quimioquinas y factores autocrinos y paracrinos a través de la membrana plasmática; las señales extracelulares son recogidas por receptores de una gran superfamilia (GPCRs) que presentan siete regiones transmembrana y están acoplados a proteínas G, activándolas
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Por otra parte, en un trabajo reciente sobre el transportador de melibiosa, publicado en el Proc. Natl. Acad. Sci. (3), se ha investigado qué aminoácidos están involucrados en la unión de los dos substratos (sodio y melibiosa). Utilizando nuevamente espectroscopia de diferencia de infrarrojo, así como espectroscopia de fluorescencia, se han detectado los cambios conformacionales producidos por la unión de los substratos. Comparando los resultados obtenidos de mutantes seleccionados con la proteína nativa, se han identificado 2 residuos aspártico involucrados en la unión del sodio, y otros 2 residuos aspártico que interaccionan con la molécula de azúcar. Mediante modelos estructurales del transportador de melibiosa, se puede predecir la localización de estos aminoácidos clave en la unión de los substratos: los 4 residuos aspártico se encuentran en 3 hélices transmembrana diferentes. Con los resultados de este trabajo (3), junto al trabajo de diferencia de infrarrojo polarizado (2), se puede proponer que la unión de los substratos provoca un cambio de orientación en las hélices α transmembrana.
Estos estudios pueden aportar conocimientos claves para entender el funcionamiento de transportadores homólogos en humanos, difíciles de estudiar directamente debido a la complejidad de su purificación
Utilizando diversas metodologías, el análisis de la función de esta proteína modificada en comparación a la proteína nativa revela que las hélices transmembrana se mueven como un cuerpo rígido (1). Esta conclusión se puede extrapolar a otras proteínas de membrana, como el conjunto de receptores acoplados a proteína-G (de 7 hélices α transmembrana), o proteínas transmembrana transportadoras. Este trabajo contribuye a comprender cómo las hélices transmembrana de este tipo de proteínas se mueven para realizar su función.