Se aplica una mezcla de aminoácidos formada por arginina, cisteína, acido glutámico, histidina, leucina y serina a una tira de papel y se la somete a electroforesis usando un buffer de pH 7,5. ¿Cuáles son las direcciones de migración de estos aminoácidos y cuáles sus movilidades relativas? Haga un esquema.
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
Los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, dos grupos ionizables, un
amino y un carboxilo. A un pH adecuado (pH 7,4) toman la forma de ion dipolar. Para
el aminoácido más sencillo, la glicina (Gly), la estructura ion dipolar se le denomina
glicina isoeléctrica, por tener igual número de cargas positivas y negativas:
En medio ácido, la forma dipolar puede aceptar un protón (H
+
) en el grupo
carboxilato (- COO
-
), y también puede en medio alcalino, perder un protón (H
+
) del
grupo (- NH3
+
).
Al pasar de pH muy ácido a pH muy alcalino, la evolución de las cargas en la
representación de Bronsted del aminoácido glicina, sería:
Explicación:
El aminoácido glicina es un ácido diprótico, que se caracteriza por tener dos constantes
de ionización y por consiguiente dos pKs:
* El primero (pK1) corresponde a la disociación del grupo carboxilo (- COOH).
* El segundo (pK2) corresponde a la disociación del grupo amino (-NH3
+
).
Entre estos dos pK se sitúa el punto de equivalencia de las dos disociaciones iónicas: se
conoce como punto isoeléctrico (pHi), para el cual las cargas (+) y (-) se encuentran en
equilibrio. A este pHi, la movilidad del aminoácido es nula cuando se encuentra situado
en un campo eléctrico.