que tienen en comun enzimas alostericas y las enzimas michaelianas
Respuestas a la pregunta
Respuesta:Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo.
Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaba anteriormente,1 y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad.2
Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados muestran una cinética de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una unión cooperativa. En general, la cooperatividad en las enzimas alostéricas conduce a una dependencia sigmoidal con respecto a la concentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico), pueden hacer que la enzima sea más o menos activa alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se unen los efectores heterotrópicos, llamados sitios alostéricos, son generalmente independientes del sitio activo aunque están acoplados termodinámicamente.
Explicación:espero y te sirva me coso resolverlo
Las enzimas alostéricas y las enzimas michaelianas tienen en común los siguientes puntos:
- Ambas son moléculas tipo proteínas
- Ambas son moléculas encargadas de catalizar las reacciones biológicas
- Ambas tienen alta especificidad por los sustratos
- Ambas aceleran las reacciones, en las cuales transforman sustratos específicos a productos específicos
Las enzimas alostéricas se diferencian de las enzimas michaelianas, en que las alostéricas son oligómeros de varias subunidades. La actividad de las enzimas alostéricas es modificada y controlada por otras moléculas, distintas al sustrato, llamados ligandos alostéricos. Además, estas enzimas no presentan cinética michaeliana. Sus gráficas de cinética son del tipo sigmoidal.
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