Niveles de estructura de una proteina?
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Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.
Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices.
Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
• Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
• Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg.
• Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente.
• Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga.
• Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.
Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína
Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices.
Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
• Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
• Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg.
• Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente.
• Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga.
• Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.
Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína
merignz:
Muchisimas gracias!! Desde luego de gran ayuda
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