Question

Las proteínas son polipéptidos, polímeros de aminoácidos, que pueden existir en
estructuras ordenadas estabilizadas por una variedad de interacciones moleculares.
Sin embargo, cuando se cambian ciertas condiciones, la estructura compacta de una
cadena polipeptídica puede colapsar en una espiral aleatoria. Este cambio
estructural se puede considerar como una transición de fase que se produce a una
temperatura de transición característica, la temperatura de fusión, Tm, que
aumenta con la fuerza y el número de interacciones intermoleculares en la cadena.
Un tratamiento termodinámico permite hacer predicciones de la temperatura Tm
para el desplegamiento de un polipéptido helicoidal retenido por enlaces de
hidrógeno en una espiral aleatoria. Si un polipéptido tiene n aminoácidos, n-4
enlaces de hidrógeno son formado para formar una hélice α, el tipo más común de
hélice en las proteínas de origen natural. Debido a que el primer y el último residuo en la cadena son libres de moverse, n - 2 residuos forman la hélice compacta y tienen movimiento restringido. Con base en estas ideas, la energía molar de Gibbs del despliegue de un polipéptido con n ≥ 5 puede escribirse como:
ΔGm = (n - 4) ΔhbHm - (n - 2) T ΔhbSm
donde ΔhbHm y ΔhbSm son, respectivamente, la entalpía molar y la entropía de la
disociación de enlaces de hidrógeno en el polipéptido.

a) Justifique la forma de la ecuación para la energía de despliegue de Gibbs. Es decir,
¿por qué la entalpía y la entropía están escritos como:
(n - 4) ΔhbHm y (n - 2) ΔhbSm, respectivamente?
b) Muestre que Tm puede escribirse como:
= (n − 4) ΔhbHm /(n − 2) ΔhbSm
c) Trace Tm versus (ΔhbHm / ΔhbSm) para 5 ≤ n ≤ 20. ¿A qué valor de n cambia Tm
en menos de 1% cuando n aumenta en uno?

Answer 1

Explicación:RJIYGHUYDDDDDDDDDRUNHRSIFUGYE