la lisina y el ácido aspártico son dos aminoácidos con características opuestas ya que el primero tiene una carga positiva y el segundo una negativa supongo que en una proteína determinada se reemplaza una lista por un ácido aspártico .
•¿cuál nivel de la estructura de dicha proteína se altera con el cambio de estos aminoácidos?
•¿ crees que este cambio puede alterar la función de la proteína ?
Ayúdenme por favor doy coronita.
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta característica se dice que son anfóteros o anfolitos.
Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama zwitterión.
Si consideramos un AA sencillo, éste puede adoptar tres formas iónicas diferentes:
El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el COOH se comporta como un ácido moderadamente fuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al primer equilibrio de disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma catiónica es prácticamente despreciable (una de cada 151.000 moléculas en la forma zwitterión). El segundo grupo en disociarse es el NH3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña en comparación con la forma zwitterión (1 molécula en forma aniónica por cada 300 en forma zwitteriónica). El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil que está disociado al 0,35%.
Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:
Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así, a pH=6,04 la immensa mayoría de las moléculas de glicina estarían en forma de iones híbridos (zwitterión) y no se desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un campo eléctrico (Pincha en el botón "Actualizar" del navegador y observa la figura inferior).
Cuando el AA contiene otros grupos ácidos o básicos, el poder amortiguador gana posibilidades. Así, el ácido glutámico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:
La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La forma II tiene carga neutra (una positiva y una negativa), la forma III tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas negativas. El punto isoeléctrico del ácido glutámico será aproximadamente 3,0 (la semisuma de pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterión). La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas negativas) es tan pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.
En el caso del AA arginina existen dos grupos básicos y uno ácido. La disociación de la arginina se esquematiza del siguiente modo, donde pK1=2,2; pK2=9,2 y pK3=12,5:
La forma I (totalmente protonada) tiene dos cargas positivas. La forma II tiene una carga neta positiva, la forma III es neutra (una positiva y una negativa) y la forma IV tiene una carga negativa. El punto isoeléctrico de la arginina será aproximadamente 10,85 (la semisuma de pK2 y pK3, los pK que flanquean a la forma zwitterión). La proporción de moléculas en la forma I (2 cargas positivas) es tan pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.
Las proteínas están formadas por la unión de AA mediante un enlace peptídico. Este enlace se produce entre el grupo COOH de un AA y el grupo NH2 de otro, de forma que desaparecen sus propiedades amortiguadoras. Sin embargo, siempre existirá al menos un grupo amino y un grupo carboxilo terminal, que puedan actuar como amortiguadores. Además hay algunos AA que aportan grupos ionizables en sus cadenas laterales: ácido aspártico y glutámico, arginina, lisina, histidina, etc. En la tabla de la derecha se recogen los valores de pK de estos grupos.
Los pK para la disociación de los grupos ácidos o básicos de estas cadenas laterales pueden verse alterados por la influencia de otros grupos ionizables próximos. La posibilidad de formar un puente de hidrógeno entre un residuo de tirosina y uno de ácido aspártico puede alterar el pK de la disociación del grupo carboxilo. Asímismo, el pK de la disociación del grupo carboxilo de una cadena lateral de ácido glutámico puede verse afectado por las interacciones electrostáticas que se pueden establecer con un residuo de lisina cercano. Un caso particularmente importante es el de la histidina próxima al grupo hemo de la hemoglobina, ya que su pK adopta valores muy distintos en función de que esté unida al oxígeno o no (figura derecha de la tabla inferior).
ácido aspártico
ácido glutámico
Histidina