¿Hay alguna razón por la que las inhibiciones enzimáticas realizadas en el metabolismo celular sean reversibles? Razona tu respuesta.
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Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos, por lo que su descubrimiento y mejora es un campo de investigación activo en la bioquímica y la farmacología. La validez de un inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad (su incapacidad de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y potencia asegura que el medicamento va a tener pocos efectos secundarios y por tanto una baja toxicidad.
Los inhibidores enzimáticos también son usados en la naturaleza y están implicados en la regulación del metabolismo. Por ejemplo, las enzimas en una ruta metabólica pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este tipo de retroalimentación negativa retarda el flujo a través de la ruta cuando los productos comienzan a acumularse y es una manera importante de mantener la homeostasis en una célula. Otros inhibidores enzimáticos celulares son proteínas que se unen específicamente e inhiben una diana enzimática. Esto puede ayudar a controlar enzimas que pueden ser dañinas para la célula, como las proteasas o nucleasas. Un buen ejemplo es el inhibidor de la ribonucleasa, que se une a esta enzima en una de las interacciones proteína-proteína más fuertes conocidas.1 Como inhibidores enzimáticos naturales también cabe destacar los venenos, que son usados como defensa contra los depredadores o como forma de matar a una presa.
de unión, pero ser un inhibidor no competitivo con respecto al sustrato B en el segundo sitio de unión.3
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