exploremos Las enzimas dijestivas (50%) función de Tripzin
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37°C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.
Química y función
La tripsina se secreta en el páncreas, actúa en el duodeno hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos, conocidos como aminoácidos. Estos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago. Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en los alimentos, ya que, a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños que las proteínas, son demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras proteasas de serina: una tríada catalítica hace que la serina del sitio activo se vuelva nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable, pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37°C