escribe el proceso de inhibición enzimatica paso a paso
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
Esta inhibición ocurre en el sitio de unión del sustrato, la estructura química de dicho inhibidor es muy similar a la del sustrato presente durante la reacción enzimática y puede por lo tanto combinarse reversiblemente con la enzima formando un complejo Enzima-Inhibidor.
La velocidad de formación de producto medida, depende de la concentración de enzima-sustrato únicamente. Así un inhibidor competitivo eleva la Km (Km') aparente para el sustrato, puesto que Km es la concentración del sustrato cuando la concentración de enzima es igual a la concentración de enzima como complejo E-S, una cantidad sustancial de enzima libre está disponible para combinarse con el inhibidor.
Los valores de Ki, para una serie de inhibidores análogos al sustrato indican cuales son los más efectivos. A una concentración baja, aquellos con los valores más bajos de Ki causarán el mayor grado de inhibición.
Inhibición reversible e irreversible no competitiva
En el primer caso, no ocurre competencia entre el sustrato y el inhibidor, debido a la poca semejanza entre sus estructuras. Se puede decir que este inhibidor se fija a una región diferente de la superficie de la enzima, se afecta la velocidad máxima alcanzable con una cantidad dada de enzima pero no se afecta el valor de Km y al final pueden formarse diversos complejos.
En el segundo caso debido a que los inhibidores no tienen semejanza estructural con el sustrato, un incremento en la concentración de éste generalmente es ineficaz para suprimir esta inhibición.
Explicación: