cómo afectan la actividad enzimática la temperatura, el pH y los cofactores o coenzimas
Respuestas a la pregunta
Respuesta:
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (ver figura). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica(*anota este detalle). Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor (tocamos en la clase anterior). La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima(chequea la figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Cofactores:
Son sustancias de características no proteicas que, actúan junto con la enzima y el sustrato, en algunas reacciones.
Estas sustancias:
No se modifican al finalizar la reacción,
Si sufren alguna modificación durante la reacción, pero se regenera en una reacción acoplada.
Tipos de cofactores:
Iones: manejan las cargas de los sitios activos. Ej.: Mg es cofactor de las enzimas que transfieren grupos fosfato.
Coenzimas: produce interacciones débiles y colaboran con los procesos anexos a las funciones catalíticas en sí. Ej.: NAD, NADH y ATP.
Grupos prostéticos: Son sustancias que se unen en forma covalente con la enzima siendo imposible separarlas.
Explicación:
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